Faktor faktor yang mempengaruhi kerja enzim

BAB I

PENDAHULUAN

Enzim adalah suatu protein dan dihasilkan oleh sel hidup. Enzim adalah protein yang mempunyai fungsi khusus. Enzim bekerja dalam mengkatalisis reaksi kimia (biokimia) yang berlangsung didalam sel itu sendiri. Sebagai contoh adalah enzin α-amylase (dikenal juga enzim ptyalin) yang berperan dalam mengkatalisis reaksi pemecahan pati menjadi unsur penyusunya yang lebih sederhana. Enzim ini di hasilkan secara alami di mulut bersam-sama dengan ludah (saliva).
Dalam tubuh manusia sendiri terdapat berjuta-juta enzim yang mana peran masing-masing enzim tersebut sangat spesifik. Untuk itulah kemudian ada suatu system  penamaan enzim. Dalam tata cara penamaan enzim, biasanya diawali dengan nama substrat dan di akhiri dengan akhiran –ase. Sebagai contoh enzim sucrose, enzim ini berperan secara spesifik dalam menghidrolisis sukrosa. Lalu ada lagi enzim lipase, yang berperan dalam hidrolisis lemak (lipid).

Secara internasional enzim dikelompokkan menjadi 6 kelas yaitu :

1. Oksidoreduktase : enzim yang berperan dalam pemindahan electron (redoks).
2. Transterase : enzim yang berperan dalam pemindahan gugus fungsionil.
3. Hidrolase : enzim yang membantu dalam proses hidrolisis (pemindahan gugus fungsional ke air).
4. Liase : enzim yang berperan dalam penambahan gugus pada ikatan ganda atau sebaliknya.
5. Isomerase : enzim yang berperan dalam reaksi pemindahan dalam molekul menghasilkan bentuk isomer.
6. Ligase :  emzim yang membantu dalam reaksi pembentukan ikatan C-C, C-S, C-O, dan C-Noleh reaksi kondensasi yang berkaitan dengan Penguraian ATP. (Thenawijaya: 1988)

Tubuh kita merupakan laboratorium yang sangat rumit, sebab di dalamnya terjadi reaksi kimia yang beraneka ragam. Penguraian zat-zat yang terdapat dalam makanan kita, peggunaan hasil uraian untuk memperoleh energy, penggabungan kembali hasil uraian untuk membentuk persediaan makanan dalam tubuh serta banyak macam reaksi lain yang apabila dilakukan di dalam laboratorium atau in vitro membutuhkan keahlian khusus serta waktu yang lama. Reaksi atau proses kimia yang berlangsung dengan baik dalam tubuh kita ini dimungkinkan karena adanya katalis dalam tubuh yakni enzim.
Berzelius pada tahun 1837 mengusulkan nama ‘katalis’ untuk zat-zat yang dapat mempercepat reaksi tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. Proses kimia yang terjadi dengan pertolongan enzim telah dikenal sejak zaman dahulu. Dahulu proses fermentasi dianggap hanya terjadi dengan adanya sel yang mengandung enzim. Anggapan tersebut berubah setelah Buchner membuktikan bahwa cairan yang berasal dari ragi tanpa adanya sel hidup dapat menyebabkan terjadinya fermentasi gula menjadi alkohol dan karbondioksida.
Pengetahuan tentang enzim atau enzimologi sejak 1926 berkembang dengan cepat. Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata bahwa banyak enzim mempunyai gugus bukan protein, jadi termasuk protein majemuk. Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan protein. Sebagai contoh, enzim katalase terdiri atas protein dan ferriprotorfirin. Ada juga enzim yang terdiri atas protein dan logam.
Enzim memiliki tenaga katalitik yang luar biasa, yang biasanya jauh lebih besar dari katalisator sintetik. Spesifisistas enzim amat tinggi terhadap substratnya, enzim mempercepat reaksi kimiawi spesifik tanpa pembentukan produk samping, dan molekul ini berfungsi di dalam larutan encer pada keadaan suhu dan pH normal. Hanya sedikit katalisator non-biologi yang dilengkapi dengan sifat-sifat ini.
Enzim memberikan dampak kepada banyak bidang pengetahuan biomedis. Pada saat sel mengalami cedera (misalnya akibat suplai darah yang terganggu atau akibat inflamasi), enzim-enzim tertentu akan merambas ke dalam plasma. Pengukuran aktivitas enzim tersebut dalam plasma darah telah menjadi bagian integral tindakan diagnosis untuk penyakit-penyakit yang penting
Berbagai faktor penting misalnya konsentrasi enzim serta substrat, suhu, pH, dan inhibitor yang mempengaruhi pengukuran kadar aktivitas enzim. Karena aktivitas enzim meningkat bersamaan dengan peningkatan suhu, laju berbagai proses metabolisme, akan mengalami peningkatan yang bermakna.




Aktivitas enzim
            Aktivitas enzim ternyata dipengaruhi banyak factor. Faktor-faktor tersebut nebebtukan afektivitas kerja suatu enzim. Apabila factor tersebut berada dalam kondisi yang optimum, maka kerja enzim juga akan maksimal.
Beberapa faktor  yang mempengaruhi kerja enzim :
1. Suhu  (temperature)
Oleh karena reaksi kimia dapat dipengaruhi oleh suhu, maka reaksi yang menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Disamping itu, karena enzim itu adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi. Apabila terjadi proses denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi.
Peningkatan suhu meningkatkan reaksi enzim yang terkatalisis dan yang tidak terkatalisis dengan cara meningkatkan energi kinetic dan frekuensi tubrukan dari besarnya molekul. Bagaimanapun energy panas dapat meningkatkan energy kinetic dari enzim ke titik yang mana kelebihan energy pelindung untuk dapat mengganggu interaksi non-kovalen yang berfungsi mengatur struktur tiga dimensi dari enzim. Cincin polipeptida kemudian mulai terbuka atau terdenaturasi, yang disertai dengan pengurangan kecepatan dari aktivitas katalisis. Pada temperatur tertentu sebuah enzim berada dalam keadaan stabil, konformasi,
kompetensor katalisis tergantung suhu normal sel, yang mana enzim itu berada. Enzim pada umumnya stabil pada temperatur 45-55°C. Sebaliknya, enzim pada mikroorganisme termofilik yang berada pada sumber mata air panas gunung berapi, atau pada lubang hidrotermal bawah laut dapat stabil pada suhu kurang lebih 100°C. (aurel.2010)
Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu. Peningkatan suhu menyebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim meningkat, sehingga kecepatan reaksi juga meningkat. Namun suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan rusaknya enzim yang disebut denaturasi, sedangkan suhu yang terlalu rendah dapat menghambat kerja enzim. Pada umumnya enzim akan bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 30° – 40°C.(e-dukasi.2010)
2. Derajat keasaman (pH)
Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim, sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. Setiap enzim dapat bekerja baik pada pH optimum, masing-masing enzim memiliki pH optimum yang berbeda. Sebagai contoh : enzim amilase bekerja baik pada pH 7,5 (agak basa), sedangkan pepsin bekerja baik pada pH 2 (asam kuat/sangat asam). (e-dukasi.2010)
Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif, atau ion bermuatan ganda. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH rendah, atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktifitas enzim. Terdapat suatu nilai pH tertentu atau daerah pH yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi. pH tersebut dinamakan pH optimum. (aurel.2010)
3. Konsentrasi enzim
Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar konsentrasi enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
4. Konsentrasi substrat
Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi.
Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian aktif. Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim ini hanya menampung sedikit substrat. Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. Dengan demikian, konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Namun dalam keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi susbstrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar.(aurel.2010)
Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi bila jumlah enzim tetap. Namun pada saat sisi aktif semua enzim berikatan dengan substrat, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim selanjutnya.(e-dukasi.2010)
Enzim mempunyai spesifitas yang tinggi. Apabila substrat cocok dengan enzim naka kinerja enzim juga akan optimal.(Pradhana.2008)
5. Aktifator dan inhibitor
Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor.
Ada 2 jenis inhibitor, yaitu :

• Inhibitor kompetitif

Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga molekul tersebut berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi aktif enzim. Contoh : sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan Hemoglobin pada rantai akhir respirasi. Inhibitor kompetititf dapat diatasi dengan penambahan konsentrasi substrat.

• Inhibitor nonkompetitif

Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada bagian bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor nonkompetitif tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.(e-dukasi.2010).
6. Waktu
Waktu kontak/reaksi antar enzim dan substrat menentukan efektivitas kerja enzim. Semakin lama waktu reaksi maka kerja enzim juga akan semakin optimum.(Pradhana.2008)
7. Konsentrasi ion Hidrogen
Kecepatan dari hampir semua reaksi enzim yang terkatalisis menunjukkan ketergantungan yang signifikan dari konsentrasi ion hydrogen. Kebanyakan enzim intraseluler menunjukkan aktivitas optimal pada nilai pH 5 dan 9. Hubungan dari aktivitas konsentrasi ion H menunjukkan keseimbangan antara denaturasi enzim pada pH yang tinggi dan rendah serta efek pada enzim, substrat, atau keduanya.(aurel.2010)
8. Ion logam
Ion-ion logam, yang menjalankan peranan katalitik dan structural pada lebih seperempat dari semua enzim yang dikenal dapat pula mengisi peranan pengatur, khususnya bagi reaksi dimana ATP merupakan substrat. Kalau kompleks ATP ion logam tersebut merupakan substrat, aktifitas maksimal secara khas akan terlihat pada rasio molar ATP terhadap logam di sekitar satu. Kelebihan logam atau kelebihan ATP merupakan hambatan karena senyawa-senyawa nukleosida di– dan trifosfat membentuk kompleks yang stabil dengan kation-kation dwi-valensi, konsentrasi intraseluler nukleotida dapat mempengaruhi konsentrasi intraseluler ion-ion logam bebas dan dengan demikian mempengaruhi pula aktivitas enzim-enzim tertentu.(aurel.2010)

BAB II

KESIMPULAN

• Enzim adalah suatu protein dan dihasilkan oleh sel hidup. Enzim adalah protein yang mempunyai fungsi khusus. Enzim bekerja dalam mengkatalisis reaksi kimia (biokimia) yang berlangsung didalam sel itu sendiri
• Faktor-faktor yang mempengaruhi enzim :

1. Suhu  (temperature)
2. Derajat keasaman (pH)
3. Konsentrasi enzim
4. Konsentrasi substrat
5. Aktifator dan inhibitor
6. Waktu
7. Konsentrasi ion Hidrogen
8. Ion logam

DAFTAR PUSTAKA

Aurel. Faktor–aktor yang mempengaruhi kerja enzim. Pharmacyblogspot.com.12-12-2010.

Aziz,pradhana. 2008. Enzim  dan factor-faktor yang mempengaruhi laju kerja enzim. Biochemical experiment .

Suharto,yanto. Enzim .e-dukasi.com.2010
Thenawijaya, Maggy. 1988. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta: Erlangga.

Posted in: Biologi SMA